Ion mobility spectrometry (IMS) is een analytische techniek waarmee ionen worden gescheiden op basis van hun beweeglijkheid door een gasfase onder invloed van een elektrisch veld. De methode is gevoelig voor de driedimensionale vorm van een ion — de zogeheten conformatie of botsingscoördinatie — en levert daarmee informatie die geen enkele andere techniek op dit snelheidsniveau biedt. IMS werkt in de milliseconde-tijdschaal en sluit daardoor naadloos aan op massaspectrometrie (MS): de gecombineerde techniek IM-MS geeft per ion tegelijk de massa-ladingverhouding (m/z) en de conformationele informatie. Moderne commerciële instrumenten zoals de Bruker timsTOF en de Waters SYNAPT hebben TIMS respectievelijk TWIMS als geïntegreerde dimensie ingebouwd, waardoor ion mobility spectrometry inmiddels uitgegroeid is van een gespecialiseerde laboratoriumopstelling tot een routineplatform voor proteomics, metabolomics, geneesmiddelenonderzoek en veiligheidsanalyse.
Een IMS-instrument ioniseert het monster, waarna de ionen een met gas gevulde driftzone doorkruisen. In die zone oefent een zwak elektrisch veld een drijvende kracht uit op de ionen; het botsingsgas (stikstof of helium) remt hen af. De verhouding tussen drijvende kracht en weerstand bepaalt de ionmobiliteit K: ionen met een compacte, aerodynamisch gunstige structuur bewegen sneller dan ionen met een uitgebreid, omvangrijker oppervlak. De gemeten grootheid die onafhankelijk is van meetomstandigheden, is de botsingscoördinatie (collision cross section, CCS, uitgedrukt in Ų). De CCS wordt berekend via de Mason-Schamp-vergelijking uit de gemeten drifttijd, de gasdichtheid en de elektrische veldsterkte.
IMS voegt daarmee een vierde analytische dimensie toe: naast retentietijd (LC), massa (MS) en fragmentatiepatroon (MS/MS) geeft de CCS-waarde structuurinformatie die van nut is bij de onderscheiding van isobare verbindingen, conformatiemers en isomeren met dezelfde molecuulmassa.
Bij gewone massaspectrometrie worden ionen gescheiden op de verhouding m/z: isobaren — verbindingen met exact dezelfde massa maar een verschillende molecuulstructuur — zijn niet van elkaar te onderscheiden. IMS scheidt juist op grond van de ruimtelijke grootte van het ion: twee moleculen met gelijke m/z maar een andere driedimensionale opbouw hebben een andere CCS-waarde en worden in de driftzone uit elkaar gehouden. IMS is daarmee complementair aan MS, niet vervangend. Tezamen bieden IMS en MS een tweedimensionale separatieruimte die zowel massa als conformatie beslaat.
Een tweede praktisch verschil betreft de tijdschaal: een volledige IMS-scheiding duurt slechts enkele tientallen milliseconden, terwijl een LC-MS-gradiënt minuten tot uren beslaat. IMS kan daardoorheen worden genest als extra selectiestap zonder de totale analysetijd significant te verlengen.
Er zijn meerdere technische uitvoeringen van IMS, elk met een eigen principe voor het genereren van de ionmobiliteitsscheiding.
De grondslagen van ionmobiliteitsmeting dateren uit het begin van de twintigste eeuw, maar IMS als analytische techniek werd in de jaren zestig en zeventig uitgewerkt. Earl W. McDaniel deed fundamenteel onderzoek aan ionmobiliteit in gasfase in de jaren zestig (Georgia Institute of Technology); Franklin Cohen en Roy Karasek publiceerden in de vroege jaren zeventig de eerste praktische IMS-instrumenten voor de detectie van vluchtige verbindingen. De term "plasma chromatography" werd aanvankelijk gebruikt voordat "ion mobility spectrometry" de gangbare naam werd. Commerciële toepassing begon in de jaren tachtig met draagbare detectors voor explosieven en drugs op luchthavens. De koppeling van IMS aan massaspectrometrie (IM-MS) won aan belang in de jaren negentig en tweeduizend; de introductie van de Bruker timsTOF (TIMS-MS) in 2017 markeerde de doorbraak van IMS als routineplatform in high-throughput proteomics.
Bij DTIMS worden ionen in een puls in een driftbuis geïnjecteerd en bewegen zij door een homogeen elektrisch veld. De driftbuis bevat een inert gas op constante druk. Ionen met een kleine CCS bereiken de detector eerder dan ionen met een grote CCS. DTIMS is de meest directe methode en levert absolute CCS-waarden zonder kalibratie. Het nadeel is de relatief lage transmissie-efficiëntie, omdat slechts een kleine ionenpuls tegelijk wordt geanalyseerd.
In TWIMS-instrumenten (Waters SYNAPT-platform) propageert een bewegende golf van wisselende elektrische pulsen de ionen door een gassegment. Ionen met hogere mobiliteit surfen mee op de golf; ionen met lagere mobiliteit laten de golf passeren. De CCS-waarde wordt bepaald via kalibratie met referentieverbindingen van bekende CCS. TWIMS is schaalbaar naar hoge doorvoer en is geïntegreerd met de Waters SYNAPT G2-Si en daaropvolgende modellen.
TIMS — de technologie van het Bruker timsTOF-platform — werkt omgekeerd aan een klassieke driftbuis: ionen worden door een gasstroom gedreven, terwijl een elektrisch veld hen tegenhoudt. Door het tegengestelde elektrische veld geleidelijk te verlagen, worden ionen van laag naar hoog CCS sequentieel vrijgelaten en naar de detector gestuurd. TIMS combineert een zeer hoge ionentransmissie (door accumulatie) met een hoge resolving power, en heeft de IMS-CCS-meting in de breedste zin van de high-throughput proteomics mogelijk gemaakt. Het timsTOF Pro en timsTOF SCP zijn de meest gebruikte platforms voor single-cell en laag-input proteomics.
Field Asymmetric Ion Mobility Spectrometry (FAIMS) maakt gebruik van een asymmetrisch wisselend elektrisch veld om ionen te filteren op het verschil in mobiliteit bij hoge en lage veldsterkten. FAIMS fungeert als een online-filter vóór de massaspectrometer — het verhoogt de specificiteit door interferenten te verwijderen — maar geeft geen volledige CCS-meting zoals DTIMS of TIMS. FAIMS-Pro is beschikbaar als aanvulling op Thermo Fisher Orbitrap-platforms en wordt ingezet voor het reduceren van achtergrondruis in complexe matrices.
TIMS biedt hoge resolutie en een hoge duty cycle, maar kent een aantal specifieke beperkingen ten opzichte van andere IMS-uitvoeringen:
De botsingscoördinatie (collision cross section, CCS, symbool Ω) is de effectieve oppervlaktemaat van een ion die het weerstandsvermogen in een botsingsgas kwantificeert. De CCS-waarde is een intrinsieke eigenschap van de ionvorm in gasfase en wordt uitgedrukt in vierkante ångström (Ų). Voor een globulaire eiwitmolecule neemt de CCS toe als functie van de derde dimensie; voor een ontvouwen of gedenatureerde toestand is de CCS aanzienlijk groter bij dezelfde massa. De CCS-waarde kan worden berekend uit moleculaire-dynamicasimulaties (met software zoals MOBCAL of IMoS) en vergeleken met gemeten waarden, wat directe structuurvalidatie mogelijk maakt. CCS-databanken zoals PubChem CCS, the AllCCS database en de Human Metabolome Database (HMDB) CCS-verzameling bieden referentiewaarden voor kleine moleculen en lipiden.
In de praktijk wordt IMS zelden als alleenstaande techniek ingezet; de kracht ligt in de combinatie met LC-MS. Een typische LC-IMS-MS-workflow verloopt als volgt: het monster wordt chromatografisch gescheiden, waarna ionen via elektrospray-ionisatie (ESI) worden gevormd, de IMS-module een extra dimensie van scheiding toevoegt op millisecondeschaal, en het MS-deel vervolgens de m/z en eventueel fragmentatiespectra registreert. De IMS-stap vindt plaats tussen de ionenbron en de massaspectrometer en maakt dat per LC-piek conformatievarianten worden onderscheiden die anders zouden co-elueren.
Voor proteomics-toepassingen maakt de TIMS-module in het Bruker timsTOF Pro gebruik van de parallel accumulatie–seriële fragmentatie-strategie (PASEF). Bij PASEF coördineert de MS-software de fragmentatieopdrachten met de TIMS-elutievolgorde: ionen met verschillende m/z die op hetzelfde TIMS-tijdstip elueren, worden tegelijkertijd geselecteerd en gefragmenteerd. Dit levert een acquisitiesnelheid op van 100 Hz of hoger, met een gevoeligheid die lineair schaalt met de gebruikte cyclustijd. PASEF maakt routinematige single-cell proteomics mogelijk waarbij slechts enkele honderd nanogram of minder eiwit beschikbaar is.
LC-MS en HPLC zijn niet hetzelfde, maar zijn nauw verwant. HPLC (High-Performance Liquid Chromatography) is een scheidingstechniek die verbindingen scheidt op basis van hun interactie met een stationaire fase in een kolom, met een vloeibaar oplosmiddel als mobiele fase. De detector die achter de HPLC-kolom staat bepaalt wat er gemeten wordt: een UV/Vis-detector, een fluorescentiedetector (FLD), een refractometrieredetector of een massaspectrometer.
LC-MS (Liquid Chromatography-Mass Spectrometry) is de specifieke combinatie waarbij een HPLC-systeem is gekoppeld aan een massaspectrometer als detector. De HPLC-kolom scheidt de componenten; de massaspectrometer identificeert en kwantificeert elk component op basis van de massa/ladingsverhouding (m/z). LC-MS is daarmee een subset van HPLC-detectiemethoden — alle LC-MS-systemen bevatten een HPLC-pomp en -kolom, maar niet alle HPLC-systemen hebben een MS-detector. In de context van IMS-MS-koppelingen wordt de term LC-IMS-MS gebruikt: het HPLC-systeem scheidt de verbindingen chromatografisch, de IMS-cel scheidt de resulterende ionen op mobiliteit, en de massaspectrometer geeft de definitieve m/z-identificatie. Deze drie-dimensionale scheidingsaanpak combineert de complementaire selectiviteit van alle drie technieken en is met name waardevol voor de analyse van complexe biologische matrices zoals plasma, urine en celextracten.
De term "tandem" in tandem-massaspectrometrie verwijst naar de achter-elkaar-koppeling (in serie) van twee of meer massaspectrometrische stappen, analoog aan de betekenis van het woord "tandem" in het gewone taalgebruik: twee onderdelen die één na één samenwerken (zoals een tandembicyclette met twee zadels achter elkaar). In een tandem-MS-experiment worden minimaal twee massaselectie- of massaanalysestappen uitgevoerd:
De twee massaanalysatoren kunnen fysiek in serie zijn geplaatst (zoals bij een triple-quadrupole: Q1 → q2-collisiecel → Q3) of temporeel in serie worden uitgevoerd in hetzelfde analysatorvolume (zoals bij een iontrap of Orbitrap die achtereenvolgens selecteert, fragmenteert en detecteert). In de context van IMS voegt de ionmobiliteitscell een extra scheidingsstap toe vóór of na de MS-stappen, waardoor de volledige sequentie IMS → MS1 → CID → MS2 vier informatiedimensies oplevert: mobiliteit, precursormassa, fragmentatiemassa en retentietijd (bij LC-koppeling). De term "tandem" blijft van toepassing op het MS-gedeelte van deze keten, ongeacht het aantal aanvullende koppelingen.
In proteomics wordt IMS-MS ingezet als aanvulling op LC-MS/MS. De IMS-dimensie vergroot de piekbelasting die het MS-systeem per tijdseenheid aankan, omdat co-eluerende peptiden met dezelfde m/z maar een andere CCS worden gescheiden vóór fragmentatie. Bovendien levert de CCS-waarde een extra identificatiecriterium naast retentietijd en m/z: een treffer in drie onafhankelijke dimensies verlaagt de foutpositive-rate aanzienlijk bij omgeving met hoog ruis, zoals single-cell proteomics of plasma-analyses.
Isomere lipiden — bijvoorbeeld de positionele isomeren van dubbele bindingen in vetzuren — zijn met conventionele MS niet van elkaar te onderscheiden zonder tijdrovende derivatiseringstechnieken. IMS maakt onderscheid op grond van de CCS-waarde; gecombineerd met CCS-databanken is annotatie van lipidenklassen in één LC-IMS-MS-analyse mogelijk. In metabolomics-screenings dient de CCS-waarde als aanvullende filter bij de dereplicatie van spectrale hits: verbindingen met de juiste massa maar een afwijkende CCS worden uitgesloten, wat de annotatienauwkeurigheid verhoogt.
Eiwitten, nucleïnezuren en eiwit-ligand-complexen kunnen in gasfase worden overgebracht via nanoelectrospray (nanoESI) bij milde ionisatieomstandigheden (native MS). IMS-MS maakt daarna onderscheid tussen compacte (gevouwen) en uitgebreide (ontvouwen of gedenatureerde) conformaties. Zo is het mogelijk de stoichiometrie van eiwitcomplexen te bepalen, bindingsplaatsen van kleine moleculen te karakteriseren en conformationele veranderingen door mutaties of milieuomstandigheden te volgen. Dit is de basis van structural proteomics en native IMS-MS.
In early-stage drug discovery worden compound libraries gescreend op binding aan een doelproteïne. Native IMS-MS maakt het mogelijk de stoichiometrie van een eiwit-ligandbinding en de invloed op de conformationele stabiliteit direct te meten in één experiment, zonder immobilisatie of labelling. Biosimilarenkarakterisering — het aantonen van structurele equivalentie tussen een biologisch geneesmiddel en een referentieproduct — maakt eveneens gebruik van IMS-MS om glycoformen, hogere-orde-structuren en aggregatie te meten. In combinatie met chirale chromatografie en superkritische vloeistofchromatografie (SFC) worden IMS-methoden ingezet om stereochemische zuiverheid te controleren.
De keuze tussen IMS-MS (enkelvoudige massaselectie) en IMS-MS/MS (tandem-massaspectrometrie gecombineerd met ionmobiliteitsselectie) hangt af van de analytische vraagstelling en de complexiteit van het monster:
In de praktijk wordt IMS-MS/MS standaard toegepast in omics-toepassingen (proteomics, lipidomics, metabolomics) en in de farmaceutische ontwikkeling voor metabolietidentificatie; IMS-MS zonder tandem-fragmentatie is de standaard voor snelle screening en conformationele analyses.
Draagbare IMS-detectors worden al decennialang ingezet voor de snelle detectie van explosieven, drugs en chemische stoffen op luchthavens en grensdoorlaatposten. In die context werkt IMS als een snel, gevoelig pre-screening-instrument: verdachte deeltjes worden opgezogen, thermisch gedesorbeerd en in microseconden gescheiden op ionmobiliteit. De commerciële detectiesystemen van fabrikanten als Smiths Detection en Bruker werken op het principe van DTIMS of DMS (differential mobility spectrometry).
Een ionscanner is de gangbare naam voor een draagbare IMS-detector die wordt ingezet bij forensisch onderzoek, douane en luchthavensecurity. Het apparaat werkt als volgt: een swab (wattenstaafje of filtermateriaal) wordt langs een oppervlak — een koffer, een stuurwiel, een bankbiljet — geveegd en vervolgens thermisch gedesorbeerd in het apparaat. De vrijgekomen moleculen worden geïoniseerd en in milliseconden gescheiden op ionmobiliteit. Het apparaat vergelijkt de gemeten drifttijd met een interne bibliotheek van bekende stoffen en geeft een alarm bij een positieve match. Voor rechercheurs en beveiligingspersoneel biedt de ionscanner drie praktische voordelen ten opzichte van laboratoriumanalyse: de meting duurt minder dan dertig seconden, het apparaat is draagbaar en vereist geen gevaarlijke chemicaliën, en de detectiegrens ligt in het picogram-bereik — voldoende om sporen van explosieven of drugs op vingerafdrukken of oppervlakken te detecteren. Bekende doelverbindingen zijn nitraatgebaseerde explosieven (TNT, PETN, RDX), heroïne, cocaïne, methamphetamine en synthetische cannabinoïden. De resultaten van een ionscanner zijn presumptief: een positief signaal geeft aanleiding tot nader laboratoriumonderzoek, maar vormt op zichzelf geen juridisch bewijs.
IMS-MS wordt ingezet voor de detectie van pesticiden, PFAS-verbindingen en microverontreinigingen in watermonsters. De CCS-waarde dient als aanvullend criterium naast m/z bij de bevestiging van verdachte positieven in screeningprogramma's. In combinatie met solid-phase-extractie (SPE) voor monstervoorbereiding wordt een gevoeligheid bereikt in het ng/L-bereik.
Trapped Ion Mobility Spectrometry (TIMS) is een bijzondere IMS-variant waarbij ionen niet door een buis worden gedreven, maar worden tegengehouden door een elektrisch tegenveld terwijl een gasstroom hen vooruit probeert te duwen. Wanneer de twee krachten in evenwicht zijn, worden de ionen op een vaste positie vastgehouden (getrap). Door het tegenveld geleidelijk te verlagen, worden ionen van laag naar hoog CCS vrijgelaten — het is een elutie naar oplopende CCS. Dit principe heeft twee cruciale voordelen: ionen worden geaccumuleerd en geconcentreerd terwijl de vorige cyclus wordt vrijgelaten, wat de ionentransmissie sterk verhoogt; en ionen blijven langer in de TIMS-module, wat een hogere resolving power geeft dan in klassieke DTIMS-systemen.
In het Bruker timsTOF-platform zijn twee TIMS-modules in serie geplaatst: de eerste dient als accumulatieruimte, de tweede als analysemodule. De PASEF-acquisitiemode (parallel accumulation–serial fragmentation) benut de synchronisatie tussen beide modules om praktisch continu MS/MS-spectra te verzamelen, zonder de IMS-scheidingsefficiëntie op te offeren.
Gewone MS (MS1) registreert de intact-ionmassaverdeling van het monster. Tandem MS (MS/MS of MS2) selecteert een precursor-ion op m/z en fragmenteert dat tot productionen, waaruit structuurinformatie wordt afgeleid. Bij IM-MS/MS vindt de IMS-scheiding vóór de MS/MS-selectie plaats: het precursor-ion dat voor fragmentatie wordt geselecteerd, is al gescheiden op CCS. Dit voorkomt dat co-isolerende isobaren — moleculen met dezelfde m/z maar een andere conformatie — gemengde fragmentatiespectra opleveren, wat de kwaliteit en betrouwbaarheid van identifications aanzienlijk verbetert. Het Bruker timsTOF en de Waters SYNAPT ondersteunen beiden IMS-MS/MS in combinatie met de eigen acquisitiesoftware.
IMS in gasfase lijkt conceptueel op capillaire elektroforese (CE) in vloeistof: beide scheiden ionen op basis van de verhouding tussen elektrische drijfkracht en weerstand, en beide zijn gevoelig voor de lading en de grootte/vorm van het deeltje. Het verschil is het medium — gas bij IMS, vloeistof bij CE — en de bijbehorende tijdschaal: IMS is milliseconden, CE is minuten. In gasfase zijn oplosmiddel-ion-interacties afwezig, waardoor de gemeten eigenschap puur structureel is. CE-MS en IMS-MS zijn dus complementaire technieken; CE-IMS-MS-combinaties zijn beschreven in de literatuur, maar zijn nog geen routineplatform.
IMS verschilt ook van gaschromatografie (GC): GC scheidt neutrale moleculen in gasfase op basis van vluchtigheid en affiniteit voor een stationaire fase, terwijl IMS geladen ionen scheidt op conformatie in een gasstroom zonder stationaire fase. GC-IMS-combinaties worden ingezet voor de analyse van vluchtige organische verbindingen (VOC) in adem, voedsel en milieu.
GC-IMS is de koppeling van gaschromatografie (GC) als voorscheiding aan een IMS-detector. In deze combinatie scheidt de GC-kolom vluchtige organische verbindingen op basis van vluchtigheid en affiniteit voor de stationaire fase; de GC-effluent wordt vervolgens direct in de IMS-module geleid, waar de al chromatografisch gescheiden verbindingen een tweede dimensie van scheiding ondergaan op ionmobiliteit. GC-IMS levert daarmee een tweedimensionale separatieruimte op: retentietijd (GC-dimensie) versus drifttijd (IMS-dimensie), zichtbaar als een tweedimensionaal topografisch plot. Toepassingen van GC-IMS liggen in de analyse van vluchtige markeurstoffen in uitgeademde lucht (breathomics), kwaliteitscontrole in de voedingsmiddelenindustrie (aroma's, bederfindicatoren), en milieumonitoring van VOC in lucht en bodemgassen. GC-IMS-instrumenten zijn beschikbaar als compacte laboratoriumapparaten; fabrikanten als G.A.S. (Gesellschaft für analytische Sensorsysteme) en Dräger bieden specifieke GC-IMS-platforms aan voor breathomics en industriële toepassing.
Ion mobility spectrometry is een analytische techniek die ionen scheidt op basis van hun beweeglijkheid in een gasfase onder invloed van een elektrisch veld. De scheiding is gevoelig voor de driedimensionale vorm (conformatie) van het ion, uitgedrukt als botsingscoördinatie (CCS, in Ų). IMS wordt gecombineerd met massaspectrometrie (IM-MS) voor gelijktijdige meting van CCS en m/z.
IMS voegt een conformationele dimensie toe die massaspectrometrie alleen niet biedt. Het maakt onderscheid tussen isobaren en isomeren, verhoogt de signaal-ruisverhouding in complexe matrices, en is nestbaar binnen een LC-piek zonder de analysetijd substantieel te verlengen. In proteomics maakt PASEF op het Bruker timsTOF een extreem hoge acquisitiedichtheid mogelijk.
Bij TIMS worden ionen tegengehouden door een elektrisch tegenveld terwijl een gasstroom hen vooruitdrijft. Door het tegenveld geleidelijk te verlagen, elueren ionen van laag naar hoog CCS. Accumulatie in een dubbel-TIMS-systeem verhoogt de transmissie en resolving power ten opzichte van klassieke driftbuismethoden.
Massaspectrometrie scheidt ionen op m/z; IMS scheidt op conformatie (CCS). Isobaren met gelijke m/z maar verschillende ruimtelijke opbouw zijn alleen met IMS te onderscheiden. De twee technieken zijn complementair: gecombineerd als IM-MS beslaan zij een tweedimensionale separatieruimte.
Ja — MS/MS en MS² zijn synoniemen voor hetzelfde concept: tandem-massaspectrometrie waarbij een precursor-ion wordt geselecteerd, gefragmenteerd en de resulterende fragmentionen worden gemeten. De twee notaties worden door elkaar gebruikt in de literatuur:
In de context van IMS is tandem-MS relevant omdat IMS-MS/MS een aanvullende identificatiedimensie geeft bovenop de mobiliteits- en massasinformatie: de fragmentatiesignatuur van een precursor-ion bij een specifieke CCS-waarde maakt structuurbevestiging mogelijk van isobare verbindingen die dezelfde massa maar een verschillende driedimensionale vorm hebben. Dit is met name waardevol bij de analyse van lipiden, glycanen en gemodificeerde peptiden waarbij isobare interferenties met conventionele MS/MS niet te onderscheiden zijn.
Een iontrap (ion trap) is een massaspectrometrisch analysatortype dat ionen in een driedimensionaal elektrisch veld opslaat ("vangt") en vervolgens selectief vrijlaat of fragmenteert voor detectie. De meest gangbare uitvoeringen zijn de drie-dimensionale quadrupool-iontrap (QIT) en de lineaire iontrap (LIT of LTQ). In een iontrap worden ionen vastgehouden door een combinatie van een radiofrequentieveld en een zwak axiaal elektrisch veld; door de amplitude van het radiofrequentieveld te variëren, worden ionen van een specifieke massa-ladingverhouding (m/z) gedestabiliseerd en naar de detector gestuurd. De praktische waarde van een iontrap ligt in de mogelijkheid van meerstaps-fragmentatie (MSn): een ion wordt gevangen, gefragmenteerd, een fragment wordt opnieuw gevangen en gefragmenteerd, enzovoort — tot MS³ of hoger — in hetzelfde analysatorvolume. In de context van IMS-MS is de iontrap relevant als onderdeel van hybride instrumenten: bij sommige IM-MS-platforms wordt een lineaire iontrap gebruikt als tussenstation om ionen te bufferen of voor te fragmenteren vóór ze de massaanalysator (TOF of Orbitrap) bereiken. De term "iontrap" in de IMS-context verwijst dus altijd naar de MS-component, niet naar de TIMS-mobiliteitsmodule — hoewel TIMS conceptueel ook ionen "vangt", is de werking en het doel fundamenteel anders.
De drifttijd van een ion door een gasfase wordt gemeten; samen met de bekende gasdruk, temperatuur en elektrische veldsterkte wordt via de Mason-Schamp-vergelijking de mobiliteitscoëfficiënt K berekend, waaruit de CCS (Ω) volgt. Bij TWIMS en TIMS is kalibratie met referentieverbindingen van bekende CCS nodig om absolute waarden te verkrijgen.
DEMS staat voor Differential Electrochemical Mass Spectrometry en heeft geen directe relatie met ion mobility spectrometry; het is een techniek voor de on-line analyse van gasvormige elektrolyseproducten. De afkorting DEMS wordt soms verward met DMS (Differential Mobility Spectrometry), dat wel een IMS-variant is en werkt op het verschil in mobiliteit bij afwisselende hoge en lage veldsterkten, vergelijkbaar met FAIMS.
Nee. IMS scheidt op conformatie (CCS), niet op massa-ladingverhouding. Een massaanalysator — quadrupool, TOF, Orbitrap — is een afzonderlijk onderdeel dat na de IMS-module is geplaatst. In gecombineerde IM-MS-instrumenten vervult de IMS-module de rol van een extra separatiedimensie vóór of na de massaanalysator, afhankelijk van het instrumentontwerp.
De Bruker timsTOF-serie is het meest gebruikte TIMS-MS-platform voor life science-onderzoek. De timsTOF Pro, timsTOF SCP (single cell proteomics) en timsTOF Ultra combineren TIMS met een TOF-massaanalysator en acquisitiesoftware voor PASEF. De Bruker-software timsControl beheert de TIMS-parameters; de data-analyse verloopt via MaxQuant met TIMS-ondersteuning of via DIA-NN voor dataonafhankelijke acquisitie.
Het Waters SYNAPT XS-platform gebruikt Travelling Wave IMS en biedt flexibele modi waaronder HDMSE (high-definition MSE) voor dataonafhankelijke acquisitie met IMS-filtering. De Waters MassLynx-software integreert CCS-kalibratie en rapportage.
Beide platforms zijn beschikbaar in combinatie met UHPLC-systemen voor de LC-IMS-MS-workflow.
Voor de uitvoering van LC-IMS-MS-analyses zijn diverse verbruiksartikelen en hulpmiddelen nodig. Monstervoorbereiding voor proteomics omvat typisch enzymatische digestie (tryptische digest), solid-phase-extractie (SPE) voor desalting (C18-stagetippen of StageTips) en mogelijke verrijking van fosfopeptiden of geglycosyleerde peptiden. Voor native MS worden monsters bereid in vluchtige ammoniumacetaatbuffers bij neutrale pH en overgebracht via nanoESI-naaldjes. Vials, injectieflacons en MS-grade oplosmiddelen (acetonitril, water, mierenzuur) van hoge zuiverheid zijn essentieel om achtergrondruis en bronvervuiling te minimaliseren.
Bij Labvakhandel vindt u chromatografie-verbruiksmaterialen en vials voor de koppeling van IMS met vloeistofchromatografie. Neem contact op voor advies over de juiste verbruiksartikelen voor uw IMS-MS-toepassing.
Disclaimer: De informatie in dit artikel is bedoeld als algemene technische toelichting. Canidae Seal B.V. / Labvakhandel.nl aanvaardt geen aansprakelijkheid voor de toepassing van deze informatie in specifieke analytische, klinische of industriële situaties. Raadpleeg voor uw eigen toepassing altijd de geldende normen, vakliteratuur en de documentatie van fabrikant en apparatuur.
Inloggen
Wachtwoord vergeten
Account aanmaken
Uw winkelwagen is leeg.
